Hydroksyprolina

Hydroksyprolina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (2S,4R)-4-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	Hyp, Pro(OH); 4-hydroksyprolina; γ-hydroksyprolina; kwas 3-hydroksypirolidynokarboksylowy-2
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C5H9NO3
Masa molowa	131,13 g/mol
Wygląd	bezbarwne kryształy
	Identyfikacja
Numer CAS	51-35-4
PubChem	5810
DrugBank	DB08847
SMILES
	C1C(CNC1C(=O)O)O
Właściwości
	Rozpuszczalność w wodzie
	361 g/l
	w innych rozpuszczalnikach
	etanol: słabo
Temperatura topnienia	273–274 °C (rozkład)
Temperatura wrzenia	296 °C
Punkt krytyczny	493 °C; 54,6 MPa
logP	-3,17
Kwasowość (pKa)	1,92
Punkt izoelektryczny	5,74
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
	Europejskie oznakowanie substancji
	oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według europejskich kryteriów; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
Numer RTECS	TW3586500
	Podobne związki
Podobne związki	pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie^[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej przy atomie węgla gamma.

Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902^[5]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie, czyli więcej niż kilka ze standardowych aminokwasów białkowych)^[6]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu^[7].

Przypisy

1 2 3 Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0 .
1 2 Hydroxyproline, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2013-01-27] (ang.).
↑ trans-4-Hydroxy-L-proline (nr H54409) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Polski.
1 2 3 Hydroksyprolina. The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2013-01-27]. (ang.).^{[niewiarygodne źródło?]}
↑ Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 [dostęp 2018-06-15] (ang.).
↑ Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, ISSN 1549-7798, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 [dostęp 2018-06-15] .
↑ Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, ISSN 1520-5126, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 [dostęp 2018-06-15] .

[psc-1] 1 2 3 Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0 .

[CID-2] 1 2 Hydroxyproline, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2013-01-27] (ang.).

[SA-3] trans-4-Hydroxy-L-proline (nr H54409) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Polski.

[AKRON-4] 1 2 3 Hydroksyprolina. The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2013-01-27]. (ang.).^{[niewiarygodne źródło?]}

[5] Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 [dostęp 2018-06-15] (ang.).

[6] Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, ISSN 1549-7798, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 [dostęp 2018-06-15] .

[7] Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, ISSN 1520-5126, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 [dostęp 2018-06-15] .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]