Melityna

Melityna
Identyfikacja
numer CAS

20449-79-0

Melityna – główny składnik jadu europejskiej pszczoły miodnej Apis mellifera.

Melityna stanowi ponad 50% suchej masy jadu. Jest to peptyd liniowy, składający się z 26 reszt aminokwasowych, rozpuszczalny w wodzie oraz o właściwościach amfifilowych[1]. Wiele badań wykazało biologiczne działanie melityny jako substancji przeciwbakteryjnej, przeciwwirusowej, przeciwgrzybiczej, przeciwpasożytniczej i sugeruje, że melityna ma nieselektywną aktywność niszczącą komórki żywe oraz że działa fizycznie i chemicznie, niszcząc wszystkie błony komórkowe: prokariotyczne i eukariotyczne[2][3][4].

Funkcja

Podstawową funkcją melityny jako składnika jadu pszczelego jest wywoływanie bólu i niszczenie tkanek osobników stwarzających zagrożenie dla pszczół. Jednak u pszczół miodnych melityna ulega ekspresji nie tylko w gruczole jadowym, ale także w innych tkankach po zakażeniu patogenami. Dwie cząsteczki jadu, melityna i sekapina, których geny ulegają nadmiernej ekspresji u pszczół miodnych zakażonych różnymi patogenami, prawdopodobnie wskazują na rolę melityny w odpowiedzi immunologicznej pszczół na choroby zakaźne[5].

Budowa

Melityna to mały peptyd bez mostka dwusiarczkowego; jego koniec N ma charakter hydrofobowa, a koniec C jest hydrofilowy i silnie zasadowa. W wodzie tworzy tetramer, ale może również spontanicznie zintegrować się z błonami komórkowymi[6].

Mechanizm działania

Wstrzyknięcie melityny zwierzętom i ludziom powoduje uczucie bólu. Peptyd wykazuje silne działanie powierzchniowe na błony komórkowe, powodując tworzenie porów w komórkach nabłonka i niszczenie krwinek czerwonych poprzez hemolizę. Melityna aktywuje także komórki nocyceptora (receptora bólu) poprzez różne mechanizmy[7].

Melityna może otwierać kanały cieplne nocyceptora TRPV1 poprzez metabolity cyklooksygenazy, powodując depolaryzację komórek nocyceptorów. Tworzenie porów w komórkach powoduje uwolnienie cytokin prozapalnych. Aktywuje również otwieranie chwilowych kanałów receptora potencjału za pośrednictwem receptora sprzężonego z białkiem G. Wreszcie melityna podwyższa ekspresję genów kanałów sodowych Nav1.8 i Nav1.9 w komórce nocyceptora, powodując długottwałe wyzwalanie potencjału czynnościowego i odczuwanie bólu[7].

Toksyczność

Melityna jest głównym składnikiem aktywnym jadu pszczelego, odpowiedzialnym za toksyczność użądlenia pszczoły, które u niektórych osób wywołuje reakcję anafilaktyczną. W miejscach użądleń pojawia się miejscowy ból, obrzęk i zaczerwienienie skóry, a jeśli pszczoły zostaną połknięte, może rozwinąć się zagrażający życiu obrzęk gardła i dróg oddechowych[8].

Przypisy

  1. ↑ H. Raghuraman, Amitabha Chattopadhyay, Melittin: a Membrane-active Peptide with Diverse Functions, „Bioscience Reports”, 27 (4-5), 2007, s. 189–223, DOI: 10.1007/s10540-006-9030-z [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  2. ↑ Wei Shi i inni, Antimicrobial peptide melittin against Xanthomonas oryzae pv. oryzae, the bacterial leaf blight pathogen in rice, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 100 (11), 2016, s. 5059–5067, DOI: 10.1007/s00253-016-7400-4, PMID: 26948237, PMCID: PMC4866983 (ang.).
  3. ↑ Sylvie Skalickova i inni, Perspective of Use of Antiviral Peptides against Influenza Virus, „Viruses”, 7 (10), 2015, s. 5428–5442, DOI: 10.3390/v7102883, PMID: 26492266, PMCID: PMC4632391 (ang.).
  4. ↑ Nhung Do i inni, Cationic membrane‐active peptides – anticancer and antifungal activity as well as penetration into human skin, „Experimental Dermatology”, 23 (5), 2014, s. 326–331, DOI: 10.1111/exd.12384 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  5. ↑ Vincent Doublet i inni, Unity in defence: honeybee workers exhibit conserved molecular responses to diverse pathogens, „BMC Genomics”, 18 (1), 2017, art. nr 207, DOI: 10.1186/s12864-017-3597-6, PMID: 28249569, PMCID: PMC5333379 (ang.).
  6. ↑ T.C. Terwilliger, D. Eisenberg, The Structure of Melittin. I. Structure Determination and Partial Refinement, „Worldwide Protein Data Bank”, 1981, DOI: 10.2210/pdb1mlt/pdb (ang.).
  7. 1 2 Jun Chen i inni, Melittin, the Major Pain-Producing Substance of Bee Venom, „Neuroscience Bulletin”, 32 (3), 2016, s. 265–272, DOI: 10.1007/s12264-016-0024-y, PMID: 26983715, PMCID: PMC5563768 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
  8. ↑ Bee-venom-allergy-immunotherapy/wasp-venom-allergy-immunotherapy. Anaphylaxis: case report, „Reactions Weekly”, 1794 (1), 2020, s. 46–46, DOI: 10.1007/s40278-020-75842-3 [dostęp 2025-04-06] (ang.).
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.