VGVAPG
| |||||||||||||
| Ogólne informacje | |||||||||||||
| Wzór sumaryczny |
C22H38N6O7 | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Masa molowa |
498,57 g/mol | ||||||||||||
| Identyfikacja | |||||||||||||
| Numer CAS | |||||||||||||
| PubChem | |||||||||||||
| |||||||||||||
| |||||||||||||
| |||||||||||||
VGVAPG – organiczny związek chemiczny z grupy heksapeptydów, powstający podczas degradacji elastyny, kluczowego białka macierzy pozakomórkowej, odpowiedzialnego za elastyczność tkanek, takich jak skóra, płuca i naczynia krwionośne. Degradacja elastyny prowadzi do uwolnienia bioaktywnych peptydów, znanych jako elastokiny, wśród których VGVAPG jest jednym z najbardziej znanych.
Struktura i właściwości
W roztworze peptyd VGVAPG przyjmuje konformację skrętu beta, co może być istotne dla jego aktywności biologicznej[1].
Interakcje z receptorami
VGVAPG oddziałuje z kompleksem receptora elastyny, w szczególności z białkiem wiążącym elastynę (EBP, ang. elastin-binding protein). Modelowanie molekularne i badania mutagenezy miejscowej wykazały, że kluczową rolę w wiązaniu tego peptydu odgrywają reszty aminokwasowe Leu-103, Arg-107 i Glu-137 białka EBP[2].
Funkcje biologiczne
VGVAPG wykazuje różnorodne efekty biologiczne, w tym:
- Chemotaksja: peptyd ten działa chemotaktycznie na różne typy komórek, przyciągając je do miejsc, gdzie elastyna ulega degradacji[3].
- Regulacja metaloproteinaz: VGVAPG może wpływać na ekspresję metaloproteinaz macierzy (MMPs ang. matrix metalloproteinases), enzymów zaangażowanych w remodelowanie tkanek[4].
- Modulacja odpowiedzi immunologicznej: peptyd ten może wpływać na produkcję interleukiny 4 przez limfocyty T CD4+, co może mieć znaczenie w chorobach takich jak przewlekła obturacyjna choroba płuc[5].
Znaczenie w starzeniu i chorobach
Degradacja elastyny i uwalnianie peptydów takich jak VGVAPG są związane z procesami starzenia oraz z różnymi schorzeniami, w tym tętniakami i nowotworami[6]. Interakcje tych peptydów z komórkami mogą wpływać na progresję tych chorób[7].
Przypisy
- ↑ Nicolas Floquet i inni, Structural characterization of VGVAPG, an elastin-derived peptide, „Peptide Science”, 76 (3), 2004, s. 266–280, DOI: 10.1002/bip.20029 (ang.).
- ↑ Charlotte Blanchevoye i inni, Interaction between the Elastin Peptide VGVAPG and Human Elastin Binding Protein, „Journal of Biological Chemistry”, 288 (2), 2013, s. 1317–1328, DOI: 10.1074/jbc.M112.419929, PMID: 23166321, PMCID: PMC3543015 (ang.).
- ↑ C.H. Blood i inni, Identification of a tumor cell receptor for VGVAPG, an elastin-derived chemotactic peptide, „The Journal of Cell Biology”, 107 (5), 1988, s. 1987–1993, DOI: 10.1083/jcb.107.5.1987, PMID: 2846590, PMCID: PMC2115331 (ang.).
- ↑ Konrad A. Szychowski, Anna K. Wójtowicz, Jan Gmiński, Impact of Elastin-Derived Peptide VGVAPG on Matrix Metalloprotease-2 and -9 and the Tissue Inhibitor of Metalloproteinase-1, -2, -3 and -4 mRNA Expression in Mouse Cortical Glial Cells In Vitro, „Neurotoxicity Research”, 35 (1), 2019, s. 100–110, DOI: 10.1007/s12640-018-9935-x, PMID: 30062663, PMCID: PMC6313372 (ang.).
- ↑ Flora Lemaire i inni, The elastin peptide VGVAPG increases CD4+ T-cell IL-4 production in patients with chronic obstructive pulmonary disease, „Respiratory Research”, 22 (1), 2021, DOI: 10.1186/s12931-020-01609-4, PMID: 33435988, PMCID: PMC7805078 (ang.).
- ↑ Konrad A. Szychowski, Bartosz Skóra, Tadeusz Pomianek, Effect of the elastin-derived peptides (VGVAPG and VVGPGA) on breast (MCF-7) and lung (A549) cancer cell lines in vitro, „Biomedicine & Pharmacotherapy”, 151, 2022, s. 113149, DOI: 10.1016/j.biopha.2022.113149 (ang.).
- ↑ Bartosz Skóra, Tomasz Piechowiak, Konrad A. Szychowski, Interaction Between Aging-Related Elastin-Derived Peptide (VGVAPG) and Sirtuin 2 and its Impact on Functions of Human Neuron Cells in an In Vitro Model, „Molecular Neurobiology”, 62 (1), 2025, s. 819–831, DOI: 10.1007/s12035-024-04298-y, PMID: 38914873, PMCID: PMC11711152 (ang.).