Alanina

Alanina
	Struktura bez określonej stereochemii
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas 2-aminopropanowy
	Inne nazwy i oznaczenia
farm.	łac. alaninum
inne	α-alanina, kwas 2-aminopropionowy, kwas α-aminopropionowy, skr. Ala, A
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H7NO2
Inne wzory	CH; 3CH(NH; 2)COOH
Masa molowa	89,09 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	56-41-7 (L-alanina); 338-69-2 (D-alanina); 302-72-7 (DL-alanina)
PubChem	602
DrugBank	DB00160
SMILES
	CC(C(=O)O)N
Właściwości
	Gęstość
	1,424 g/cm³ (25 °C, DL-alanina); ciało stałe; 1,432 g/cm³ (25 °C, L-alanina); ciało stałe
	Rozpuszczalność w wodzie
	166,9 g/kg (25 °C, L-alanina)
	w innych rozpuszczalnikach
	L-alanina: słabo rozpuszczalna w etanolu i pirydynie, nierozpuszczalna w eterze dietylowym i acetonie
Temperatura sublimacji	250 °C
Temperatura rozkładu	300 °C (DL-alanina); 314 °C (D-alanina); 297 °C (L-alanina)
Kwasowość (pKa)	pKa1 2,33; pKa2 9,71
Punkt izoelektryczny	6,00
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2018-08-29]
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	L-alanina
	Substancja w tej postaci nie jest klasyfikowana; jako niebezpieczna według kryteriów GHS.
	NFPA 704
Na podstawie; podanego źródła; L-alanina	0 0 0
Numer RTECS	AY2990000
	Podobne związki
Podobne związki	β-alanina, inne aminokwasy białkowe
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Struktura i właściwości

Jest aminokwasem niepolarnym alifatycznym, jej łańcuch boczny stanowi grupa metylowa, −CH
3. Ponieważ przy atomie węgla α występują cztery różne podstawniki, alaninę zalicza się do grupy aminokwasów optycznie czynnych. W białkach występuje jako izomer L i stanowi średnio około 7,8% reszt aminokwasowych występujących w białkach^[5]. Jest aminokwasem endogennym.

Podczas biosyntezy białek jest kodowana przez kodony GCU, GCC, GCA lub GCG w łańcuchu mRNA. Jest syntetyzowana w organizmach z:

pirogronianu i waliny przez aminotransferazę walina:pirogronian (EC 2.6.1.66);
pirogronianu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminian:pirogronian (EC 2.6.1.2);
z cysteiny przez desulfurazę cysteinową (EC 2.8.1.7).

Ostatni z wymienionych szlaków służy w organizmie jako donor siarki do syntezy klasterów żelazowo-siarkowych w białkach Fe-S, tiaminy, tionukleozydów w tRNA, biotyny i innych związków.

1 2 3 4 5 6 7 Haynes 2016 ↓, s. 3-10.
1 2 3 Haynes 2016 ↓, s. 7-1.
↑ L-Alanine (nr 05129) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Polski. [dostęp 2018-08-29]. (przeczytaj, jeśli nie wyświetla się prawidłowa wersja karty charakterystyki)
↑ L-Alanine (nr 05129) (ang.) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Stanów Zjednoczonych. [dostęp 2018-08-29]. (przeczytaj, jeśli nie wyświetla się prawidłowa wersja karty charakterystyki)
↑ D.D. Nelson D.D., M.M. Cox M.M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, W.H. Freeman, 2005 .

D.D. Nelson D.D., M.M. Cox M.M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, W.H. Freeman, 2005 .* R.K.R.K. Murray R.K.R.K., Harper’s Ilustrated Biochemistry, wyd. 26, Lange Medical Books, 2003 .* Encyclopedia of Biological Chemistry, W.J.W.J. Lenarz (red.), M.D.M.D. Lane (red.), Elsevier, 2004 .* J.M.J.M. Berg J.M.J.M., J.L.J.L. Tymoczko J.L.J.L., L.L. Stryer L.L., Biochemistry, wyd. 5, W.H. Freeman, 2002 .* CRC Handbook of Chemistry and Physics, William M.W.M. Haynes (red.), wyd. 97, Boca Raton: CRC Press, 2016, ISBN 978-1-4987-5429-3 (ang.).